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Page de résumé pour ULgetd-02132012-131549

Auteur : Gigliobianco, Tiziana
E-mail de l'auteur : T.Gigliobianco@ulg.ac.be
URN : ULgetd-02132012-131549
Langue : Français/French
Titre : Biosynthèse des dérivés triphosphorylés de la thiamine chez Escherichia coli
Intitulé du diplôme : Doctorat en sciences
Département : FS - Département des sciences de la vie
Jury :
Nom : Titre :
Bouveret, E. Membre du jury/Committee Member
Franck, Fabrice Membre du jury/Committee Member
Joris, Bernard Membre du jury/Committee Member
Lakaye, Bernard Membre du jury/Committee Member
Van Melderen, L. Membre du jury/Committee Member
Galleni, Moreno Président du jury/Committee Chair
Bettendorff, Lucien Promoteur/Director
Mots-clés :
  • stress métabolique et cellulaire
  • AThTP
  • E. coli
  • ThTP
Date de soutenance : 2012-02-08
Type d'accès : Restreint/Intranet
Résumé :

La thiamine et ses trois dérivés phosphorylés, le monophosphate de thiamine (ThMP), le diphosphate de thiamine (ThDP) et le triphosphate de thiamine (ThTP), sont présents naturellement dans la plupart des cellules chez tous les organismes vivants. Chez E. coli, l’accumulation du ThTP est liée à la carence en acides aminés et à la présence d’une source de carbone appropriée. Il n’y a pas de relation évidente avec la réponse stringente ou la répression de catabolites Récemment, un nouveau dérivé de la thiamine, l’adénosine thiamine triphosphate (AThTP) ou ATP thiaminylé, a été découvert dans notre laboratoire. Chez E. coli, l’AThTP s’accumule au cours d’une carence en carbone. Lorsque ces bactéries sont incubées dans des conditions optimales (milieu riche contenant des acides aminés) ni le ThTP et ni l’AThTP ne sont présents en quantités significatives. La synthèse des deux composés est inhibée par la présence d’acides aminés. Chez E. coli, l’AThTP s’accumule en réponse à deux conditions différentes de stress métabolique : le manque de substrats énergétiques (ou l’inhibition de leur métabolisation) et le découplage de l’oxydation du pyruvate. Ces deux conditions empêchent également la croissance bactérienne. L’accumulation du ThTP requiert la présence d’oxygène et une source de carbone dont la dégradation conduit au pyruvate. L’oxydation du pyruvate conduit à la synthèse d’un activateur qui est requis pour la synthèse du ThTP. Celle-ci requiert l’activité de la chaîne respiratoire créant une force protonomotrice (∆p) : sa dissipation par des protonophores, tel le CCCP, entraîne l’hydrolyse immédiate du ThTP et la synthèse de l’AThTP. Donc, le ∆p peut être le lien entre les deux composés, ce qui explique pourquoi, ils ne s’accumulent jamais simultanément. La synthèse du ThTP est bloquée par l’anoxie, le cyanure et de faibles concentrations en protonophores, mais l’accumulation du ThTP n’est pas liée à la présence de hautes concentrations intracellulaires en ATP. Chez E. coli, l’accumulation du ThTP est inhibée par de faibles concentrations en DCCD, un inhibiteur de l’ATP-synthase FoF1, soulevant la possibilité que cette enzyme peut être responsable de la synthèse du ThTP. Des mutants d’E. coli possédant des mutations au sein des diverses sous unités de FoF1 sont incapables de synthétiser du ThTP en milieu minimum en présence de glucose. Une souche totalement déficiente en l’opéron atp est également incapable de synthétiser du ThTP. Cependant, lorsque dans cette même souche est insérée un plasmide codant pour l’entièreté de l’opéron atp, cette souche est à nouveau capable d’accumuler du ThTP en milieu minimum en présence de glucose. Ces résultats suggèrent que FoF1 ATP-synthase est l’enzyme qui catalyse la synthèse du ThTP. Celle-ci se ferait donc par un mécanisme chimiosmotique similaire à la phosphorylation oxydative mais ne se produisant qu’en présence d’un activateur spécifique.

Autre version :
Fichiers :
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Modem 56K ADSL
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