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Réseau des Bibliothèques |
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BICTEL/e - ULg Serveur institutionnel des thèses de doctorat |
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Page de résumé pour ULgetd-05022007-133036
Auteur : |
Marx, Jean-Claude
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E-mail de l'auteur : |
jcmarx@student.ulg.ac.be |
URN : |
ULgetd-05022007-133036 |
Langue : |
Anglais/English |
Titre : |
Role of the non-catalytic triad in alpha-amylases |
Intitulé du diplôme : |
Doctorat en sciences |
Département : |
FS - Département des sciences de la vie |
Jury : |
Nom : |
Titre : |
Colson, P. |
Membre du jury/Committee Member |
Devreese, B. |
Membre du jury/Committee Member |
Frère, J.M. |
Membre du jury/Committee Member |
Galleni, M. |
Membre du jury/Committee Member |
Matagne, A. |
Membre du jury/Committee Member |
Wouters, J. |
Membre du jury/Committee Member |
Feller, Georges |
Promoteur/Director |
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Mots-clés : |
- NMR
- bioinformatics
- triad
- alpha-amylases
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Date de soutenance : |
2007-02-28 |
Type d'accès : |
Public/Internet |
Résumé :
La triade non-catalytique est un motif strictement conservé des alpha-amylases chlorure-dépendentes qui est parfaitement superposable avec la triade catalytique des protéases à sérine active. Le but de ce travail était de déterminer le rôle de cette triade. Par des expériences de mutagenèse, nous avons pu montrer que ce rôle est de nature structurale. Des expériences de RMN nous ont permis de démontrer la présence d'un pont H anormalement fort dans ces enzymes, ce qui pourrait expliquer l'instabilité très marquée des mutants de la triade. Malheureusement, nous n'avons pas pu attribuer sans ambiguité ce pont H à la triade non-catalytique. La dernière partie de ce travail décrit la recherche de la triade non-catalytique dans des protéines autres que les amylases.
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Autre version : |
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Fichiers :
Nom du fichier |
Taille |
Temps de chargement évalué (HH:MI:SS) |
Modem 56K |
ADSL |
![[Public/Internet] [Public/Internet]](/ETD-db/images/unrestricted.gif) |
Thesis_Marx_JC.pdf |
2.76 Mb |
00:06:33 |
00:00:14 |
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