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Page de résumé pour ULgetd-09232010-145050

Auteur : Jans, Frédéric
URN : ULgetd-09232010-145050
Langue : Français/French
Titre : Etude de la famille génétique des NAD(P)H déshydrogénases de type II chez l’algue verte unicellulaire Chlamydomonas reinhardtii et étude de la fonction d’une déshydrogénase chloroplastique.
Intitulé du diplôme : Doctorat en sciences
Département : FS - Département des sciences de la vie
Jury :
Nom : Titre :
Cardol, P. Membre du jury/Committee Member
Sluse, F. Membre du jury/Committee Member
Valcke, R. Membre du jury/Committee Member
Vanderpoorten, A. Membre du jury/Committee Member
Dommes, J. Président du jury/Committee Chair
Remacle, C. Promoteur/Director
Franck, F. Promoteur/Director
Mots-clés :
  • Chlamydomonas reinhardtii
  • type II NAD(P)H dehydrogenase
  • chloroplastic/chloroplastique
Date de soutenance : 2010-09-20
Type d'accès : Public/Internet
Résumé :

Les NAD(P)H déshydrogénases de type II (Ndh-II) sont des enzymes de faible poids moléculaire capables d’oxyder le NAD(P)H et de transférer les électrons à un groupement quinone (plastoquinone ou ubiquinone). On les appelle « de type II » par opposition aux déshydrogénases de type I qui correspondent au complexe I mitochondrial. Chez Arabidopsis thaliana, des protéines Ndh-II ont été identifiées sur les faces interne et externe de la membrane interne mitochondriale, sur la membrane des peroxysomes, et au niveau de la membrane thylacoïdale du chloroplaste.

Au niveau de la chaîne de transport d’électrons mitochondriale, les protéines Ndh-II constituent une voie alternative aux complexes I et II pour l’apport des électrons au pool d’ubiquinones. Cette voie alternative permettrait une adaptation de la chaîne de transport d’électrons en fonction du métabolisme de l’algue. Au niveau de la chaîne de transport d’électrons chloroplastique, les protéines Ndh-II participeraient à plusieurs mécanismes d’adaptation de la chaîne à la quantité et à la qualité de la lumière disponible : transitions d’états, transport cyclique d’électrons autour du photosystème II. Leur fonction serait de catalyser la réduction non-photochimique du pool de plastoquinones.

En 2005, sept open reading frame correspondant à des NAD(P)H déshydrogénases de type II hypothétiques (NDA1 à NDA7) ont été identifiées dans le génome nucléaire de Chlamydomonas. Ces séquences étaient cependant largement incomplètes du fait de régions non séquencées dans le génome de Chlamydomonas. Les données récoltées au cours de ce travail ont permis l’obtention d’une version complète de la séquence codante des gènes NDA de Chlamydomonas. Ces analyses ont démontré que le gène putatif NDA4 correspondait, en fait, à des régions internes non attribuées au gène NDA2.

Chez Arabidopsis thaliana et Solanum tuberosum, une corrélation entre le positionnement phylogénétique des gènes NDH-II et la localisation subcellulaire de la protéine correspondante a été mise en évidence. L’analyse phylogénétique des séquences des protéines Nda de Chlamydomonas montre que les gènes NDA1, 2 et 3 seraient proches phylogénétiquement et seraient à positionner dans le clade des protéines Ndh-II mitochondriales des plantes supérieures. A l’inverse, la protéine Nda5 serait d’origine cyanobactérienne et se positionne dans le même clade que les protéines identifiées dans le chloroplaste des plantes supérieures. Les protéines Nda6 et 7 sont très proches du point de vue de la séquence, suggérant une duplication récente des gènes NDA6 et 7. Ces deux protéines se positionnent dans un nouveau clade, apparemment intermédiaire entre le domaine eucaryote et le domaine procaryote.

Une étude d’expression des gènes NDA de Chlamydomonas a permis de mettre en évidence l’expression apparemment majoritaire du gène NDA2. Pour étudier la fonction spécifique de NDA2, nous avons inactivé l’expression de ce gène par RNA interférence afin d’étudier le phénotype des mutants obtenus. Contrairement aux prédictions in silico, il est apparu que la protéine Nda2 se localise au niveau du chloroplaste. L’étude de la fluorescence chlorophyllienne de deux mutants montre que la capacité de ces mutants à réduire de manière non-photochimique le pool de plastoquinones est largement diminuée. D’autre part, les mutants sont largement affectés dans leur capacité à modifier la distribution de l’énergie d’excitation entre les deux photosystèmes (transition d’état) lorsque la respiration mitochondriale est inhibée.

Il est connu que les transitions d’état sont initiées par des changements de l’état rédox du pool de plastoquinones, qui est lui-même dépendant de l’état rédox de la cellule. Dans ce cadre, nous proposons que la protéine Nda2 pourrait servir de « senseur » du métabolisme cellulaire de l’algue et permettrait d’adapter les flux d’électrons chloroplastiques en réponse aux changements du contexte énergétique cellulaire.

Autre version :
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