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Page de résumé pour ULgetd-09282011-095134

Auteur : Delvaux, David
E-mail de l'auteur : delvaux.david6@gmail.com
URN : ULgetd-09282011-095134
Langue : Français/French
Titre : Mécanisme catalytique et structure des enzymes de la superfamille CYTH:De la 25-kDa thiamine triphosphatase de mammifère à la découverte de tripolyphosphatases spécifiques de bactéries
Intitulé du diplôme : Doctorat en sciences biomédicales et pharmaceutiques
Département : Médecine - Département des sciences précliniques
Jury :
Nom : Titre :
EL MOUALIJ, Benaissa Membre du jury/Committee Member
GALLENI, Moreno Membre du jury/Committee Member
GRISAR, Thierry Membre du jury/Committee Member
LAKAYE, Bernard Membre du jury/Committee Member
LEPRINCE, Pierre Membre du jury/Committee Member
VAN SCHAFTINGEN, Emile Membre du jury/Committee Member
VIROLLE, Marie-Joëlle Membre du jury/Committee Member
ROGISTER, Bernard Président du jury/Committee Chair
BETTENDORFF, Lucien Promoteur/Director
Mots-clés :
  • dérivés de la thiamine/thiamin derivatives
  • métabolisme/metabolisme
Date de soutenance : 2011-10-25
Type d'accès : Public/Internet
Résumé :

La 25-kDa thiamine triphosphatase est une enzyme de la superfamille CYTH qui hydrolyse très spécifiquement le triphosphate de thiamine. Ce dérivé de la thiamine joue potentiellement le rôle d'alarmone pouvant réguler certaines voie de signalisation ou certaines enzymes clés du métabolisme dans des conditions de stress cellulaire. La famille CYTH comporte aussi certains membres bactériens. Nous avons découvert pour la première fois que certaines de ces enzymes hydrolysent très spécifiquement le tripolyphosphate inorganique. Nous avons également montré que, dans une certaine mesure, le mécanisme catalytique de ces enzymes est conservé à travers l'évolution.

Autre version :
Fichiers :
Nom du fichier Taille Temps de chargement évalué (HH:MI:SS)
Modem 56K ADSL
[Public/Internet] THESEbictel.pdf 25.66 Mb 01:01:05 00:02:16

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